Пресс-центр / Дайджест
8-членный пептид белка врожденного иммунитета PGLYRP1/Tag7 связывается с TNFR1-рецептором, блокируя цитотоксическое действие и воспаление, вызванные TNFα
В Лаборатории молекулярной иммуногенетики рака ИБГ РАН было установлено, что белок врожденного иммунитета PGLYRP1/Tag7 ингибирует цитотоксическую активность TNFα через взаимодействие с его рецептором TNFR1. За эту функцию ответственен пептидный фрагмент 17.1, расположенный в С-концевой части молекулы. В данной работе было установлено, что минимальный восьмичленный участок этого пептида (далее 17.1А) способен связываться с TNFR1. Результатом этого взаимодействия является блокировка цитотоксических сигналов, индуцированных данным рецептором. В ФИБХ РАН на базе НПП «Питомник лабораторных животных» было продемонстрировано противовоспалительное действие пептида 17.1А на модели ПАФ-индуцированного артрита у мышей. Пептид уменьшает периартикулярное воспаление, снижает развитие синовита и оказывает протектирующее действие на хрящевую и костную ткани. Работа опубликована в журнале Frontiers in Immunology.
Комплекс-зависимая роль ацетилтрансферазы гистонов KAT8 в транскрипции и клеточном гомеостазе
Международной группой ученых при участии сотрудника ИБХ РАН Ковальчука С.И. был исследован молекулярный механизм активности фермента ацетилтрансферазы KAT8, регулирующего транскрипцию генов посредством модификации связанных с ними гистонов. Результаты работы опубликованы в журнале Molecular Cell. Подробнее
Одиночные псевдопролины для синтеза «сложных» пептидов
Пептидный синтез - один из "коньков" ИБХ РАН и многие ключевые достижения института напрямую связаны с данным направлением работ. Одним из подходов к синтезу "сложных" пептидов является использование серина, треонина и цистеина с необычной защитой боковых групп, образующей пятичленный гетероцикл. Такие производные этих аминокислот получили название "псевдопролины" за структурное сходство с соответствующей аминокислотой. Обычно подобные защищенные аминокислоты используются в виде дипептидов, так как включение их в растущую пептидную цепь поодиночке затруднено из-за низкого потенциала аминогруппы к ацилированию. В недавней статье Отдела молекулярной нейроиммунной сигнализации в журнале Amino Acids была продемонстрирована возможность синтеза "сложных" пептидов с использованием одиночных производных серина, треонина и цистеина в форме защищенных псевдопролинов. Это техническое решение значительно упрощает и удешевляет синтез сложных последовательностей по сравнению с использовавшимися ранее дипептидными производными и делает такие конструкции общедоступными.
nanoFAST - самая малая генетически кодируемая флуоресцентная метка
Флуоресцентные белки - важнейший инструмент в современных биологических исследованиях. При этом размер белка - одна из его ключевых характеристик, чем меньше флуоресцентная метка, тем слабее она влияет на поведение изучаемого объекта. Сотрудники Группы химии гетероциклических соединений, Лаборатории биомолекулярной ЯМР-спектроскопии, Группы молекулярных меток для оптической наноскопии совместно с коллегами из МФТИ разработали флуороген-активирующий белок nanoFAST размером всего 98 аминокислот, и это наименьший размер среди всех генетически кодируемых флуоресцентных меток. Работа выполнена при поддержке гранта РНФ 18-73-10105 и опубликована в престижном журнале Chemical Science.
Определены конформационные изменения рецепторной тирозинкиназы IRR при активации
Сотрудники Лаборатории клеточной биологии рецепторов ИБХ РАН совместно с коллегами из ИФХЭ им. А.Н. Фрумкина РАН и ИК им. А.В. Шубникова РАН провели исследование структуры IRR методами атомно-силовой микроскопии и малоуглового рентгеновского рассеяния. Определены конформации рецептора в активном и неактивном состоянии, на основании полученных данных предложен механизм активации. Работа выполнена при поддержке проектов Российского фонда фундаментальных исследований 20-04-00959, 17-00-00486, Министерства Науки и Высшего Образования РФ и опубликована в двух статьях Journal of Biological Chemistry [1] [2]. Подробнее