Нажмутин Гаджимагомедович Абдулаев (1941-2018) окончил Московский институт тонкой химической технологии им. М.В. Ломоносова и с 1967 по 1994 г. работал в Институте биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова. С 1994 года Н.Г. Абдулаев работал в США в университете штата Мэриленд в должности профессора. Основные научные работы Н.Г. Абдулаева посвящены выяснению структурных аспектов функционирования мембранных светочувствительных белков.

Список кандидатов наук и стажеров

Артамонов И.Д., Богачук А.С., Гайдаров И.О., Грозева Л.М., Дергачев А.Е., Еганян Е., Какуев Д.Л., Карачук Г.Н., Киселев А.В., Клезович О.Н., Колосов В.Л., Кутузов М.А., Лобанов Н.А., Попов В.И., Шмуклер Б.Е., Соловьева О.В., Суслов О.Н., Танева С.Г., Васильева С.В., Зарганов А.А., Золотарев А.С., Якхаев А.В.

• Государственная премия СССР и РФ в области науки и техники за цикл работ по изучению трансмембранных ионных каналов (1986 г.).
• Орден Дружбы Народов (1986 г).
• Премия АН СССР и РАН имени М.М. Шемякина за работу «Биоорганическая химия родопсинов», (1983 г.).
• Медаль «За трудовую доблесть» (1981 г).

Образование

Период обучения	Страна, город	Учебное заведение	Дополнительная информация
1970–1985	Россия, Москва	Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова	Присуждена учёная степень доктора химических наук
1970–1973	Россия, Москва	Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова	Присуждена учёная степень кандидата химических наук
1962–1967	Россия, Москва	Московский институт тонкой химической технологии им. М.В. Ломоносова	Диплом
1956–1960	Россия, Махачкала	Медицинский колледж	Диплом медработника

Работа в ИБХ

Руководитель

Научно-исследовательские подразделения

Степени и звания

	Профессор
	Доктор наук (Химические науки, 02.00.10 — Биоорганическая химия)

Научные результаты

Будучи аспирантом Ю.А. Овчинникова, Н.Г. Абдулаев в составе большой группы ученых (Рис. 1) занимался исследованием первичной структуры аспартатаминотрансферазы (фосфопиридоксалевый фермент, катализирующий реакцию переаминирования или трансаминирования) из сердечной мышцы свиньи. Структура аспартатаминотрансферазы была установлена в 1972 году. Это был первый белок, первичная структура которого была установлена в нашей стране. По размерам (412 аминокислотных остатков) тогда это был третий в мире белок, для которого была установлена структура. Н.Г. Абдулаев занимался выделением и изучением структуры пептидов исчерпывающего триптического гидролиза аспартатаминотрансферазы. Эти исследования стали основой кандидатской диссертации, защищенной Н.Г. Абдулаевым в 1973 г.

Неоценимый вклад Н.Г. Абдулаев внес в разработку методологии исследования первичной структуры и топографии мембранных белков. Одним из главных препятствий при структурном изучении интегральных белков биологических мембран является их практическая нерастворимость в водных буферных системах, что фактически исключает использование протеолитических ферментов в традиционной форме.

Первым мембранным белком, изучением которого под руководством Ю.А. Овчинникова занимался Н.Г. Абдулаев, был бактериородопсин, играющий роль солнечной батареи, крайне важной для жизнедеятельности бактерий. В процессе работы по установлению полной аминокислотной последовательности бактериородопсина применялись в основном химические методы расщепления полипептидной цепи и образовавшиеся фрагменты разделялись на биогелях, уравновешенных концентрированным раствором муравьиной кислоты. Выяснение первичной структуры бактериродопсина было завершено в 1978 г. Полипептидная цепь белка состоит из 248 аминокислотных остатков, 67% которых являются гидрофобными. Бактериородопсин был первым интегральным мембранным белком, для которого была установлена структура.

При изучении бактериородопсина были впервые сформулированы принципы определения топографии мембранных белков. Анализ распределения гидрофобных и гидрофильных аминокислотных остатков в полипептидной цепи позволил сделать вывод о ее пространственной упаковке в мембране. Гидрофобные зоны представляют собой трансмембранные сегменты, в то время как гидрофильные районы выступают из мембраны и соединяют отдельные внутримембранные α-спиральные тяжи белковой молекулы. Такого рода анализ выявил в пространственной структуре бактериородопсина семь трансмембранных α-спиральных столбов.

Широкое применение в изучении топографии бактериородопсина нашел метод ограниченного протеолиза. Так как молекула бактериородопсина в пурпурной мембране обладает довольно жесткой упаковкой, следует ожидать, что участки, расположенные внутри мембраны, окажутся недоступными для макромолекул ферментов, в то время как области, экспонированные наружу, будут подвергаться ферментативному гидролизу. Ограниченный протеолиз визикул с правильной и обращенной ориентацией бактериородопсина позволил локализовать N- и С-концевые участки белка соответственно на наружной и цитоплазматической поверхности мембраны. При обработке мембран протеиназами широкой специфичности, в частности папаином, было обнаружено по четыре участка полипептидной цепи, выступающих на поверхность по обе стороны липидного бислоя.

Весьма эффективным методом уточнения топографии бактериородопсина оказалось изучение взаимодействия бактериородопсина с моноклоналными антителами, полученными на различные пептиды белка. Таким образом было локализовано 4 участка полипептидной цепи на цитоплазматической поверхности мембраны и 3 участка на наружной поверхности мембраны. Было также показано, что ретиналь в бактериородопсине связывается с остатком лизина 216, расположенном в седьмом α-спиральном сегменте.

В конце семидесятых годов прошлого века Н.Г. Абдулаев перешел к изучению родопсина – светочувствительного пигмента фоторецепторных клеток сетчатки глаза позвоночных. Родопсин играет ключевую роль в передаче зрительного сигнала из сетчатки в участки мозга, ответственные за его восприятие. Около 95% белкового состава фоторецепторных мембран проходится на долю родопсина.

При структурном анализе бычьего родопсина Н.Г. Абдулаев использовал стратегию и тактику, примененную ранее при изучении бактериородопсина. Полная аминокислотная последовательность родопсина была определена Н.Г. Абдулаевым в 1982 году. Полипептидная цепь родопсина состоит из 348 аминокислотных остатков. Две олигосахаридные цепи присоединены к остаткам аспарагина в положениях 2 и 15. Характерной особенностью аминокислотной последовательности родопсина, как и бактериородопсина, является наличие протяженных участков полипептидной цепи, состоящих из неполярных аминокислотных остатков, прерываемых сравнительно небольшими участками, содержащими полярные остатки.

При установлении топографии родопсина в мембране использовались те же приемы, что и в случае бактериородопсина: ограниченный протеолиз белка в составе нативной мембраны, моноклональные антитела, а также химическая модификация проникающими и непроникающими реагентами. Было показано, что мембранную часть молекулы родопсина составляют 7 сегментов полипептидной цепи, находящихся в α-спиральной конформации и пронизывающих толщу фоторецепторной мембраны (Рис. 2). Наиболее значительными по величине участками, экспонированными в водную фазу, являются N- и С-концевые области белка. Аминокислотный остаток Lys-296, ответственный за связывание ретиналя, расположен в седьмом α-спиральном сегменте.

Интересно, что специфическая укладка родопсина и бактериородопсина в мембране во многом аналогична, хотя белки практически не имеют гомологии в первичной структуре, а эволюционно их разделяет не один десяток миллионов лет.

Биографическая справка составлена В.М. Липкиным.