![](/ru/downloads/carousel/165/Title_K.jpg)
8-членный пептид белка врожденного иммунитета PGLYRP1/Tag7 связывается с TNFR1-рецептором, блокируя цитотоксическое действие и воспаление, вызванные TNFα
В Лаборатории молекулярной иммуногенетики рака ИБГ РАН было установлено, что белок врожденного иммунитета PGLYRP1/Tag7 ингибирует цитотоксическую активность TNFα через взаимодействие с его рецептором TNFR1. За эту функцию ответственен пептидный фрагмент 17.1, расположенный в С-концевой части молекулы. В данной работе было установлено, что минимальный восьмичленный участок этого пептида (далее 17.1А) способен связываться с TNFR1. Результатом этого взаимодействия является блокировка цитотоксических сигналов, индуцированных данным рецептором. В ФИБХ РАН на базе НПП «Питомник лабораторных животных» было продемонстрировано противовоспалительное действие пептида 17.1А на модели ПАФ-индуцированного артрита у мышей. Пептид уменьшает периартикулярное воспаление, снижает развитие синовита и оказывает протектирующее действие на хрящевую и костную ткани. Работа опубликована в журнале Frontiers in Immunology.
2 июля 2021 года