ЯМР-спектроскопия выявляет закономерности и термодинамические параметры димеризации β-шпилечных антимикробных пептидов в мембране
Олигомеризация молекул в мембранах бактерий является ключевым этапом во многих предполагаемых механизмах антибиотического действия антимикробных пептидов (АМП). На примере пептида капителлацина морской полихеты Capitella teleta была изучена термодинамика процесса димеризации β-шпилечных АМП в мембраноподобной среде мицелл DPC. Методом ЯМР-спектроскопии были описаны переходы между состояниями мономера и димера при изменении температуры и концентрации детергента. Обе структурные формы капителлацина связываются с поверхностью мицеллы, что согласуется с “ковровым” механизмом действия на мембраны. Сравнительный анализ физико-химических свойств β-шпилечных АМП выявил положительную корреляцию между гидрофобностью пептида, стабильностью его димеров и гемолитической активностью. Результаты работы опубликованы в журнале Biomolecules. Подробнее
10 апреля 2024 года